Методами квантовохимического молекулярного моделирования исследуется межмолекулярное взаимодействие белковых структур с солями рабочего раствора, используемого для получения наночастиц сульфида серебра методом биосинтеза с помощью грамположительных бактерий Bacillus subtilis 168 . Одной из определяющих компонент бактериального синтеза является белок флагеллин, способный самоорганизовываться в полые цилиндрические структуры и, как показывают экспериментальные исследования, являющийся единственным белком, адсорбируемым на поверхности образующихся наночастиц при синтезе на основе Bacillus subtilis 168 . В качестве исследуемых объектов рассматривались соли AgNO3 и Na2S2O3, участвующие в процессе синтеза, и нестандартная аминокислота метиллизин, входящая в состав флагеллина. Исследование комплексообразования проводилось на основе расчёта молекулярных структур и ИК- спектров методами теории функционала плотности с функционалом B3LYP и базисным набором 6-31G (d) при помощи программного комплекса Gaussian 09 и анализа параметров образующихся водородных связей. В ходе моделирования было обнаружено, что метиллизин образует достаточно устойчивые молекулярные комплексы с нитратом серебра AgNO3 и тиосульфатом натрия Na2S2O3. Это даёт возможность говорить о существенной роли метиллизина в образовании наночастиц сульфида серебра и проясняет механизм его функционирования в составе флагеллина.
флагеллин, метиллизин, наночастицы сульфида серебра, молекулярное моделирование, комплексообразование, водородные связи, теория функционала плотности
1. Воейкова Т.А., Шебанова А.С., Иванов Ю.Д., Кайшева А.Л., Новикова Л.М., Журавлёва О.А., Шумянцева В.В., Шайтан К.В., Кирпичников М.П., Дебабов В.Г. Роль белков внешней мембраны бактерий Shewanella oneidensis MR-1 в образовании и стабилизации наночастицы сульфида серебра. Биотехнология, 2015, № 5 с. 41-48.
2. Воейкова Т.А., Журавлева О.А., Булушова Н.В., Вейко В.П., Исмагулова Т.Т., Лупанова Т.Н., Шайтан К.В., Дебабов В.Г. «Белковая корона» наночастиц сульфида серебра, полученных в присутствии грамотрицательных и грамположительных бактерий. Молекулярная генетика, микробиология и вирусология, 2017, т. 35 (4), с. 151-156. DOI: 10.18821/0208-0613-2017-35-4-151-156.
3. Громов Б.В. Строение бактерий. Л.: Издательство ЛГУ, 1985, 192 с.
4. Delange R.J., Chang J.Y., Shaper J.H., Glaser A.N. Amino Acid Sequence of Flagellin of Bacilhs subtilis 168. Journal of Biological Chemistry, 1976, vol. 251, no. 3, pp. 705-711.
5. Ленинджер А. Основы биохимии: в 3-х т. Т.1. Пер. с англ. М.: Мир, 1985, 367 с.
6. Метлина А.Л. Жгутики прокариот как система биологической подвижности. Успехи биологической химии, 2001, т. 41, с. 229-282.
7. Plastun I.L., Bokarev A.N., Zakharov A.A., Naumov A.A. Supramolecular interaction of modificated nanodiamonds, biomolecules and drugs: molecular modeling. Fullerenes, Nanotubes and Carbon Nanostructures, 2020, vol. 28, iss. 3, pp. 183-190. DOI: 10.1080/1536383X.2019.1686618.
8. Кон В. Электронная структура вещества - волновые функции и функционалы плотности. Успехи физических наук, 2002, т. 172, № 3. с. 336-348. @@Kohn W. Nobel Lecture: Electronic structure of matter - wave functions and density functionals. Reviews of Modern Physics, 1999, vol. 71, no. 5, pp. 1253-1266.
9. Попл Дж.А. Квантово-химические модели. Успехи физических наук, 2002, т. 172, № 3, c. 349-356. @@Pople J. Nobel Lecture: Quantum chemical models. Reviews of Modern Physics, 1999, vol. 71, no. 5, pp. 1267-1274.
10. Frisch M.J., Trucks G.W., Cheeseman J.R., Scalmani G., Caricato M., Hratchian H.P., Li X., Barone V., Bloino J., Zheng G. et al. Gaussian 09, Revision A.02. Wallingford CT: Gaussian Inc., 2009.
11. Бабков Л.М., Пучковская Г.А., Макаренко С.П., Гаврилко Т.А. ИК спектроскопия молекулярных кристаллов с водородными связями. Киев: Наукова думка, 1989, 160 с.
12. Водородная связь, под ред. Соколова Н.Д. М.: Наука, 1981, 196 с.
