Исследовано влияние детергента тритона Х-100 на экстрактивность холинэстеразы из мороженых и сублимированных ганглиев кальмаров. Определена молекулярная масса препарата фермента холинэстеразы.
тритон Х-100, холинэстераза, субстратная специфичность
1. Скоупс Р. Методы очистки белков. - М.: Мир, 1985. - 358 с.
2. Бресткин А.П., Вяземская М.М., Майзель Е.Б. Влияние тритона Х-100 на свойства ацетилхолинэстеразы из эритроцитов крови человека // Биохимия. - 1978. - Т. 43, № 1. - С. 94-99.
3. Выделение и каталитические свойства растворимой и мембранной холинэстеразы мозга капустной мухи Delia brassicae / Г.М. Григорьева, Т.И. Краснова, А.Е. Хованских [и др.] // Биохимия. - 1987. -Т. 52, № 7. - С. 1192-1200.
4. Rosenfeld C., Kousba A., Sultatos L.G. Interactions of rat brain acetylcholinesterase with the detergent Triton X-100 and the organophosphate paraoxon // Toxicological Sciences. - 2001. - Vol. 63, Iss 2. - P. 208-213.
5. Molecular properties of acetylcholinesterase in mouse spleen / S. Nietoceron, M.T. Moralnaranjo, E. Munozdelgado [et al.] // Neurochemistry International. - 2004. - Vol. 45, Iss 1. - P. 129-139.
6. Hussein A.S., Grigg M.E., Selkirk M.E. Nippostrongylus brasiliensis: Characterisation of a somatic am-phiphilic acetylcholinesterase with properties distinct from the secreted enzymes // Experimental Parasitology. - 1999. - Vol. 91, Iss 2. - P. 144-150.
7. Purification and characterization of acetylcholinesterase from oriental fruit fly (Bactrocera dorsalis (Hendel)) (Diptera: Tephritidae) / Y.M. Hsiao, J.Y. Lai, H.Y. Liao [et al.] // J. of Agricultural and Food Chemistry. - 2004. - Vol. 52, Iss 17. - P. 5340-5346
8. Amphiphilic and hydrophilic forms of acetylcholinesterase from sheep platelets / M.R. Marcos, J. Sanchez Yague, A. Hernandez Hernandez [et al.] // Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes. - 1998. - Vol. 1415, Iss 1. - P. 163-173.
9. A new and rapid colorimetric determination of acetylcholinesterase activity / G.L. Ellman, K.D. Courtney, V.Jr. Andres [et al.] // Biochem. Pharmacol. - 1961. - Vol. 7, № 1. - Р. 88-95.
10. Корниш-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. - М.: Мир, 1979. - 280 с.
11. Кабачник М.И. Фосфорорганические физиологически активные вещества // Вестн. АН СССР. - 1964. - № 40. - С. 60-68.
12. Яковлев В.А. Кинетика ферментативного катализа. - М : Наука, 1965. - 248 с.
13. Остерман Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование. - М.: Наука, 1981. - 286 с.
14. Karnovsky M., Roots L.A. "Direct-colouring" thiocholine method for cholinesterases // Histochem. Cytochem. - 1964. - Vol. 12. - P. 219-226
15. Михеев Е.В., Ковалев Н.Н. Технологические характеристики ганглиев кальмаров как сырья для получения фермента холинэстеразы // Изв. ТИНРО. - 2012. - Т. 169. - С. 238-245.
